Uärghh - mein letzter Satz in #1 war so schlampig ausgedrückt, dass er genau das Missverständnis hervorruft das ich eigentlich vermeiden wollte... :-(
> "Um Missverständnissen vorzubeugen: Die Bedeutung in der Proteinfaltung hat ebenfalls NICHTS mit Ionenbindungen zu tun!"
Vielen Dank an Mattes, dass er das nochmal deutlich gemacht hat!
Wie die Beiträge von Mattes zeigen, haben Salzbrücken in der Stabilisierung von Proteinstrukturen inhaltlich natürlich sehr wohl etwas mit Ionenbindungen zu tun. Der entscheidende Punkt was den Eintrag in LEO angeht ist aber, dass dies nur ein mittelbarer Zusammenhang ist, während "Ionenbindung" definitiv KEINE ÜBERSETZUNG von "Salzbrücke" ist.
Die Beiträge #0, 1, 7, 8 stimmen also insofern überein.
Der Vollständigkeit halber hier noch ein paar Belege für die Verwendung im Deutschen, als Ergänzung zu den englischsprachigen Artikeln in #1:
http://www.journalmed.de/newsview.php?id=9587Beim Dimerisieren zweier Wildtyp-Proteinketten ziehen sich diese wechselweitig an und es bilden sich zwei so genannte Salzbrücken. Sind die beiden Aminosäuren vertauscht, macht das keinen Unterschied für die Salzbrücken, auf beiden Positionen trifft weiterhin eine positive auf eine negative Ladung.
http://bieson.ub.uni-bielefeld.de/volltexte/2...Proteinfaltung beschreibt den Prozess, in dem eine unstrukturierte Aminosäurekette in eine dreidimensionale Proteinstruktur faltet, und zwar in Abhängigkeit von der Aminosäurensequenz. [...] Wir konnten zeigen, dass eine hohe Konzentration von stabilisierenden Osmolyten in der Lage ist, den Verlust der Salzbrücke im Tryptophan Cage zu kompensieren.
http://www.freidok.uni-freiburg.de/volltexte/6865/Dies zeigt, dass die interhelikale Salzbrücke zwischen H3 und H7 viel weniger ausschlaggebend ist als die intrahelikale Wechselwirkung auf dem ERY-Motiv. [...] beinhaltet das Aufbrechen einer interhelikalen Salzbrücke durch einen internen Protonenübergang von der protonierten Schiff-Base des Retinals hin zu ihrem Gegenion Glu113 in der transmembranären Domäne.